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Les oiseaux font un pied de nez au diabète et dévoilent un peu de leur secret

Des chercheurs de l’Institut plurisdisciplinaire Hubert-Curien ont analysé l’hémoglobine d’un passereau originaire d’Australie pour découvrir une surprenante résistance au glucose. Ces résultats ouvrent une nouvelle voie d’étude pour mieux comprendre comment ces organismes si particuliers atteignent des longévités remarquables en dépit d’une situation physiologique qui serait pathologique chez l’homme.

Environ 500 millions d’humains souffrent du diabète, maladie métabolique traduisant un dérèglement du contrôle de la glycémie avec des conséquences néfastes sur la santé. Et pourtant, l’évolution a produit des « super-organismes » qui présentent une glycémie de diabétique et une longue espérance de vie. Parmi ceux-ci, un petit passereau originaire d’Australie, le diamant mandarin (Taeniopigya guttata), dont des scientifiques ont analysé l’hémoglobine pour découvrir une surprenante résistance au glucose et un inattendu mélange structural de trois isoformes.

L’évolution a produit des « super-organismes » qui présentent une glycémie de diabétique et une longue espérance de vie

L’Institut plurisdisciplinaire Hubert-Curien (IPHC - CNRS/Université de Strasbourg) associe le travail de biologistes et de chimistes pour développer une approche novatrice en biologie évolutive, basée sur l’analyse en protéomique (analyse de la composition et de la structure des protéines, ici sanguines) d’un petit passereau maintenu en captivité au sein du laboratoire, le diamant mandarin (Taeniopigya guttata). En s’intéressant à l’hémoglobine, une des cibles protéiques privilégiée des réactions de glycation, ils ont déterminé le profil moléculaire d’individus d’âge connu et procédé à une exposition in vitro de l’hémoglobine à une présence de glucose dans le milieu.

Les résultats confirment que le diamant mandarin présente une glycémie élevée, mais une proportion d’hémoglobine glyquée indétectable au spectromètre de masse. De plus, son hémoglobine se révèle particulièrement résistante à l’expérience de glycation forcée in vitro, alors que l’hémoglobine humaine réagit fortement à la présence de glucose.

Finalement, une analyse de la structure de ces deux hémoglobines dévoile que si la forme humaine a une structure en quatre chaînes associées (tétramère), celle du mandarin est un mélange de trois formes tétramériques associant des chaînes étonnamment plus variées.

Une nouvelle voie d’étude pour mieux comprendre comment ces organismes si particuliers atteignent des longévités remarquables

Ces résultats pourraient suggérer un lien entre structure et résistance aux glycations des chaînes protéiques de l’hémoglobine du mandarin. Ils suggèrent également que l’hémoglobine d’oiseaux a évolué de manière divergente par rapport à celle des mammifères, ouvrant une nouvelle voie d’étude pour mieux comprendre comment ces organismes si particuliers atteignent des longévités remarquables en dépit d’une situation physiologique qui serait pathologique chez l’homme.

Comprendre plus en détails les mécanismes qui expliquent les variations de glucose sanguin et comment elles peuvent être associées à des longévités différentes est une question qui intéresse l’écologie tout autant que la santé.

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